α螺旋

　　蛋白質(zhì)分子中多個(gè)肽平面通過(guò)氨基酸a-碳原子的旋轉，使多蛋白質(zhì)的二級結構 肽主鏈各原子沿中心軸向右盤(pán)曲形成穩定的α螺旋(a-helix)構象。

　　α螺旋具有下列特征：

　　(1)多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉點(diǎn)形成右手螺旋，氨基酸殘基的側鏈基團伸向螺旋的外側。

　　(2)每3.6個(gè)氨基酸旋轉一周，螺距為0.54nm，每個(gè)氨基酸殘基的高度為0.15nm，肽鍵平面與中心軸平行。

　　(3)氫鍵是α螺旋穩定的主要次級鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內氫鍵，即每個(gè)肽單位N上的氫原子與第四個(gè)肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵，氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞，α螺旋構象即被破壞。

　　α螺旋的形成和穩定性受肽鏈中氨基酸殘基側鏈基團的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續存在酸性或堿性氨基酸，由于帶同性電荷而相斥，阻止鏈內氫鍵形成趨勢而不利于α螺旋的生成。